Avidin ist ein tetrameres Protein, das ursprünglich aus Hühnereiweiß isoliert wurde und eine hohe Bindungsaffinität zu Biotin aufweist (Vitamin B7, früher Vitamin H). Streptavidin hingegen ist bakteriellen Ursprungs und wurde aus dem Bakterium Streptomyces avidinii isoliert. Ähnlich wie Avidin zeigt auch Streptavidin eine hohe Affinität zu Biotin, obwohl beide Proteine nur etwa 30% Homologie aufweisen. Trotz ihrer sehr ähnlichen Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur unterscheiden sich Avidin und Streptavidin voneinander. Das Avidinmolekül ist größer und glykosyliert, was eine unspezifische Bindung insbesondere mit Lektinen verursachen kann und bei neutralem pH-Wert eine positive Ladung trägt, die mit negativ geladenen Molekülen wie DNA im Kern interagieren kann.